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Labor

Grundlagen der Peptidlöslichkeit: wie die Sequenz bestimmt, was sich löst

Ob sich ein Peptid leicht löst, hängt vor allem von seiner Sequenz ab. Wer Nettoladung und Hydrophobie versteht, versteht, warum sich zwei Peptide ähnlicher Größe im selben Lösungsmittel sehr unterschiedlich verhalten können.

5 Min. Lesezeit · Aktualisiert 2026-11-10

Das Wichtigste in Kürze

  • ✓Die Nettoladung beim Arbeits-pH ist der erste Hinweis auf die Löslichkeit.
  • ✓Hydrophobe Abschnitte verringern die Löslichkeit in Wasser.
  • ✓Testen Sie immer zuerst eine kleine Menge und folgen Sie den Hinweisen des Anbieters für das jeweilige Produkt.

Die Ladung zählen

Vergeben Sie +1 für jedes Lysin, Arginin und den freien N-Terminus und -1 für jedes Aspartat, Glutamat und den freien C-Terminus. Ein deutlich positives Peptid löst sich eher in leicht sauren Lösungen, ein deutlich negatives in leicht basischen. Der Peptidmassenrechner gibt Ladung und isoelektrischen Punkt aus einer Sequenz an.

Den hydrophoben Anteil betrachten

Peptide, bei denen mehr als etwa die Hälfte der Reste hydrophob ist (Leucin, Valin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan), widerstehen oft wässrigen Lösungsmitteln und brauchen möglicherweise ein organisches Kosolvens.

Der isoelektrische Punkt

Peptide sind nahe ihrem isoelektrischen Punkt, wo die Nettoladung null ist, am wenigsten löslich. Den pH davon wegzubewegen hilft meist.

Praktische Vorsicht

Die Dokumentation des Anbieters hat für ein bestimmtes Produkt Vorrang vor allgemeinen Regeln.

  • Testen Sie eine kleine Menge, bevor Sie das ganze Fläschchen einsetzen.
  • Oxidationsanfällige Reste (Cys, Met, Trp) können die Lösungsmittelwahl einschränken.
  • Aggregation kann wie Trübung aussehen; filtern oder verwerfen, statt anzunehmen, dass sie verschwindet.
Nur für die Laborforschung. Nichts auf peptide.wiki ist medizinischer Rat. Die beschriebenen Substanzen sind nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier bestimmt, und Forschungsmaterial ist kein Arzneimittel.